Abstrakt
Celem badań było określenie związku wariantów genetycznych β-laktoglobuliny (BLG) i κ-kazeiny (CSN3) z zawartością wybranych białek serwatkowych w mleku krów czerech ras. Materiał do badań stanowiły próby krwi i mleka pobrane od 213 krów 4 ras, w tym dwóch wysokoprodukcyjnych: polskiej holsztyńsko-fryzyjskiej odmiany czarno-białej (PHF HO, n = 63) i jersey (JE, n = 50) oraz dwóch ras rodzimych: polskiej czerwonej (RP, n = 50) i białogrzbietej (BG, n = 50). Genotypy β-laktoglobuliny i κ-kazeiny oznaczono metodą PCR-RFLP. Oceniono 558 próbek mleka, w których oznaczono zawartość białek serwatkowych (α-laktoalbuminy,
β-laktoglobuliny, albuminy serum (BSA) i laktoferyny) przy zastosowaniu wysokosprawnej chromatografii cieczowej w odwróconym układzie faz (RP-HPLC). Wykazano, że krowy RP produkowały mleko o większej zawartości β-laktoglobuliny (o 0,47 g/l) i α-laktoalbuminy (o 0,18 g/l) w porównaniu z PHF HO. W przypadku mleka krów rasy BG różnice te wynosiły odpowiednio: 0,49 i 0,16 g/l. W odniesieniu do laktoferyny również stwierdzono zdecydowanie większą zawartość tego białka w mleku krów ras RP i BG. Wykazano, że obecność allelu A BLG była zawiązana z większą zawartością β-laktoglobuliny w mleku i jednocześnie niższą laktoferyny. Obecność allelu A CSN3 łączyła się natomiast z wyższą koncentracją β-laktoglobuliny oraz α-laktoalbuminy. Nie wykazano zależności między formami polimorficznymi BLG i CSN3 a zawartością BSA.
Bibliografia
Auldist M.J., Johnston K.A., White N.J., Fitzsimons W.P., Boland M.J., 2004. A comparison of the composition, coagulation characteristics and cheesemaking capacity of milk from Friesian and Jersey dairy cows. J. Dairy Res. 71, 51–57.
Barłowska J., Wolanciuk A., Litwińczuk Z., Król J., 2012. Milk proteins’ polymorphism in various species of animals associated with milk production utility. W: W.L. Hurley (red.), Milk protein, rozdz. 9. InTech – Open Access Publisher, 235–264.
Bobe G., Beitz D.C., Freeman A.E., Lindberg G.L., 1999. Effect of milk protein genotypes on milk protein composition and its genetic parameter estimates. J. Dairy Sci. 82, 2797–2804.
Brodziak A., Barłowska J., Król J., Litwińczuk Z., 2012. Effect of breed and feeding system on content of selected whey proteins in cows’ milk in spring-summer and autumn-winter seasons. Ann. Anim. Sci. 12, 261–269.
Cichosz G., Czeczot H., 2013. Kontrowersje wokół białek diety. Pol. Merk. Lek. 35(210), 397–401.
Dell Inc., 2016. Dell Statistica (data analysis software system), version 13. software.dell.com.
Folch J.M., Dovc P., Medrano J.F., 1999. Differential expression of bovine beta-lactoglobulin A and B promoter variants in transiently transfected HC11 cells. J. Dairy Res. 66, 537–544.
Hallen E., Wedholm A., Andren A., Lunden A., 2008. Effect of β-casein, κ-casein and β-lactoglobulin genotypes on concentration of milk protein variants. J. Anim. Breed. Genet. 125, 119–129.
Heck J.M.L., Schennink A., van Valenberg H.J.F., Bovenhuis H., Visker M.H.P.W., van Arendonk J.A.M., van Hooijdonk A.C.M., 2009. Effects of milk protein variants on the protein composition of bovine milk. J. Dairy Sci. 92, 1192–1202.
Heck J.M.L., Olieman C., Schennink A., van Valenberg H.J.F., Visker M.H.P.W., Meuldijk R.C.R., van Hooijdonk A.C.M., 2008. Estimation of variation in concentration, phosphorylation and genetic polymorphism of milk proteins using capillary zone electrophoresis. Int. Dairy J. 18, 548–555.
Król J., Brodziak A., Litwińczuk Z., Szwajkowska M., 2011. Wykorzystanie białek serwatkowych w promocji zdrowia. Żyw. Człow. Metab. 38(1), 36–45.
Król J., Litwińczuk Z., Brodziak A., Sawicka-Zugaj W., 2010. Bioactive protein content in milk from local breeds of cows included in the genetic resources conservation programme. Ann. Anim. Sci. 10(3), 213–221.
Litwińczuk Z., Barłowska J., Chabuz W., Brodziak A., 2012. Nutritional value and technological suitability of milk from cows of three Polish breeds included in the genetic resources conservation programme. Ann. Anim. Sci. 12(3), 423–432.
Medrano J.F., Aguilar-Cordova E., 1990a. Genotyping of bovine kappa-casein loci following DNA sequence amplification. BioTechnology 8, 144–146.
Medrano J.F., Aguilar-Cordova E., 1990b. Polymerase chain reaction amplification of bovine β-lactoglobulin genomic sequences and identification of genetic variants by RFLP analysis. Anim. Biotechnol. 59, 180–182.
Mohammadi Y., Aslaminejad A.A., Nassiri M.R., Koshkoieh A.E., 2013. Allelic polymorphism of κ-casein, β-lactoglobulin and leptin genes and their association with milk production traits in Iranian Holstein cattle. J. Cell Mol. Res. 5(2), 75–80.
Prosser C.G., Turner S.A., McLaren R.D., Langley B., L’huillier P.J., Molan P., Auldist M.J., 2000. Milk whey protein concentration and mRNA associated with β-lactoglobulin phenotype. J. Dairy Res. 67, 287–293.
Romero C., Perez-Andujar O., Jimenes S., 1996. Detection of cow’s milk in ewe’s or goat’s milk by HPLC. Chromatographia 42, 181–184.
Thompson A., Boland M., Singh H., 2009. Milk proteins: from expression to food. Academic Press, Elsevier Inc.
Vaclavik V.A., Christian E.W., 2008. Essentials on food science. Wyd. 3. Springer, New York.
Värv S., Belousova A., Sild E., Viinalass H., 2009. Genetic diversity in milk proteins among Estonian dairy cattle. Vet. Med. Zootech. 48(70), 93–98.
Walstra P., Wouters J.T.M., Geurts T.J., 2006. Dairy science and technology. Wyd. 2. CRC Press, Boca Raton.
Wedholm A., Hallen E., Larsen L.B., Lindmark-Mansson H., Karlsson A.H., Allmere T., 2006. Comparison of milk protein composition in a Swedish and a Danish dairy herd using reversed phase HPLC. Acta Agric. Scand. A 56, 8–15.
Downloads
Download data is not yet available.
