Wpływ toksycznego stężenia jonów Cu2+ na ekspresję genu MnSOD w roślinach pszenicy zwyczajnej, pszenżyta i żyta
MICHAŁ NOWAK
Instytut Genetyki, Hodowli i Biotechnologii Roślin, Uniwersytet Przyrodniczy w Lublinie ul. Akademicka 15, 20-950 LublinAbstrakt
Podstawowym mechanizmem toksycznego działania jonów miedzi na komórki roślinne jest generowanie reaktywnych form tlenu (ROS) i spowodowany tym stres oksydacyjny. Pierwszą linię obrony żywych komórek przed aktywnością ROS stanowią enzymy klasy dysmutaz ponadtlenkowych (SOD). Wzmocnienie ekspresji genów kodujących dysmutazy ponadtlenkowe jest jednym z najważniejszych mechanizmów obronnych żywej komórki przed stresem oksydacyjnym. Cel pracy stanowiło określenie zmian poziomu transkrypcji genu kodującego mitochondrialną manganową dysmutazę ponadtlenkową (MnSOD) w warunkach stresu abiotycznego dla trzech gatunków zbóż: pszenicy zwyczajnej, pszenżyta oraz żyta. Badania wykazały, że modyfikacja ekspresji genu MnSOD stanowi jeden z elementów odpowiedzi na stres abiotyczny spowodowany przez toksyczne działanie jonów miedzi w roślinach zbożowych, jednakże charakteryzuje ją znaczne zróżnicowanie gatunkowe.
Słowa kluczowe:
mitochondrialna manganowa dysmutaza ponadtlenkowa (MnSOD), stres abiotyczny, pszenica zwyczajna, pszenżyto, żytoBibliografia
Baek K.H., Skinner D.Z., 2004. Quantitative real-time PCR method to detect changes in specific transcript and total RNA amounts. Electron. J. Biotechnol. 7(1), 55–60.
Baek K.H., Skinner D.Z., Ling P., Chen X., 2006. Molecular structure and organization of the wheat genomic manganese superoxide dismutase gene. Genome 49, 209–218.
Bowler C., Alliotte T., Van Den Bulcke M., Bauw G., Vandekerckhove J., Van Montagu M., Inze D., 1989. A plant manganese superoxide dismutase is efficiently imported and correctly processed by yeast mitochondria. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86, 3237–3241.
Cheng H.Y., Song S.Q., 2006. Species and organ diversity in the effects of hydrogen peroxide on superoxide dismutase activity in vitro. J. Integr. Plant Biol. 48(6), 672–678.
Chomczyński P., Sacchi N., 1987. Single step method of RNA isolation by acid guanidinium thiocyanate-phenol-chloroform extraction. Anal. Biochem. 162, 156–159.
Fernandes J.C., Henriques F.S., 1991. Biochemical, physiological and structural effects of excess copper in plants. Bot. Rev. 57(3), 246–273.
Fink R.C., Scandalios J.G., 2002. Molecular evolution and structure-function relationships of the superoxide dismutase gene families in angiosperms and their relationship to other eukaryotic and prokaryotic superoxide dismutases. Arch. Biochem. Biophys. 399(1), 19–36.
Lai L.S., Chang P.C., Chang C.T., 2008. Isolation and characterization of superoxide dismutase from wheat seedlings. J. Agric. Food Chem. 56, 8121–8129.
Luo H., Li H., Zhang X., Fu J., 2011. Antioxidant responses and gene expression in perennial ryegrass (Lollium perenne L.) under cadmium stress. Ecotoxicology 20, 770–778.
Mittler R., 2002. Oxidative stress, antioxidants and stress tolerance. Trends Plant Sci. 7, 405–410.
Møller M., 2001. Plant mitochondria and oxidative stress: Electron transport, NADPH turnover, and metabolism of reactive oxygen species. Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 52, 561–591.
Murzaeva S.V., 2004. Effect of heavy metals on wheat seedlings: activation of antioxidant enzymes. Appl. Biochem. Microbiol. 40(1), 98–103.
Naydenov N.G., Khanam S., Siniauskaya M., Nakamura C., 2010. Profiling of mitochondrial transcriptome in germinating wheat embryos and seedlings subjected to cold, salnity and osmotic stresses. Genes Genet. Syst. 85, 31–42.
Neuman P.R., Hart G.E., 1986. Genetic control of the mitochondrial form of superoxide dismutase in hexaploid wheat. Biochem. Genet. 24(5–6), 435–446.
Panda S.K., Matsumoto H., 2010. Changes in antioxidant gene expression and induction of oxidative stress in pea (Pisum sativum L.) under Al stress. Biometals 23, 753–762.
Schweizer P., 2008. Tissue-specific expression of a defence-related peroxidase in transgenic wheat potentiates cell death in pathogen-attacked leaf epidermis. Mol. Plant Pathol. 9(1), 45–57.
Untergasser A., Nijveen H., Rao X., Bisseling T., Geurts R., Leunissen J.A.M., 2007. Primer3Plus, an enhanced web interface to Primer3. Nucleic Acids Res. 35, W71–W74.
Wu G., Wilen R.W., Robertson A.J., Gusta L.V., 1999. Isolation, chromosomal localization, and differential expression of mitochondrial manganese superoxide dismutase and chloroplastic copper/zinc superoxide dismutase genes in wheat. Plant Physiol. 120, 513–520.
Yuan J.S., Reed A., Chen F., Neal Stewart Jr C., 2006. Statistical analysis of real-time PCR data. BMC Bioinformatics 7, 85.
Instytut Genetyki, Hodowli i Biotechnologii Roślin, Uniwersytet Przyrodniczy w Lublinie ul. Akademicka 15, 20-950 Lublin
Licencja
Artykuły są udostępniane na zasadach CC BY 4.0 (do 2020 r. na zasadach CC BY-NC-ND 4.0)..
Przysłanie artykułu do redakcji oznacza, że nie był on opublikowany wcześniej i nie jest rozpatrywany do publikacji gdzie indziej.
Autor podpisuje oświadczenie o oryginalności dzieła, wkładzie poszczególnych osób i źródle finansowania.
Samoarchiwizacja
Czasopismo Agronomy Science przyjęło politykę samoarchiwizacji nazwaną przez bazę Sherpa Romeo drogą niebieską. Od 2021 r. autorzy mogą samoarchiwizować postprinty artykułów oraz wersje wydawnicze (zgodnie z licencją CC BY). Artykuły z lat wcześniejszych (udostępniane na licencji CC BY-NC-ND 4.0) mogą być samoarchiwizowane tylko w wersji wydawniczej.
